प्रेरित फिट-यह सिद्धांत कोशलैंड में वापस चला जाता है और की-लॉक सिद्धांत के विस्तार से मेल खाता है, जो संरचनात्मक संरचनाओं के फिट होने की सटीकता पर आधारित है। प्रेरित-फिट काइनेज जैसे एंजाइमों को संदर्भित करता है जो एंजाइम-लिगैंड कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए अपनी रचना को बदलते हैं। एंजाइम दोषों के मामले में, प्रेरित फिट सिद्धांत विकारों से प्रभावित हो सकता है।
प्रेरित फिट क्या है?
एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच बाध्यकारी विशिष्टता है। इस बाध्यकारी विशिष्टता का तात्पर्य की-लॉक सिद्धांत से है। प्रेरित-फिट की-इन-लॉक सिद्धांत का एक विशेष रूप है।शरीर में कई प्रक्रियाएं की-लॉक या हैंड-इन-ग्लव सिद्धांत पर काम करती हैं। यह लागू होता है, उदाहरण के लिए, स्पष्ट कनेक्शन के लिए। संयुक्त सिर संयुक्त सॉकेट में एक ताला या एक दस्ताने में हाथ की तरह संलग्न होता है। दरवाजा केवल तभी खुलता है जब चाबी बिल्कुल लॉक में हो। उसी संदर्भ में, शरीर के कुछ कार्य केवल तब खोले जाते हैं जब संरचनाएं ठीक से मिलती हैं।
प्रेरित-फिट की-इन-लॉक सिद्धांत का एक विशेष रूप है। यह प्रोटीन-लिगैंड कॉम्प्लेक्स के गठन के लिए एक सिद्धांत है, उदाहरण के लिए एंजाइम-उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के संदर्भ में एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स।
डैनियल ई। कोशलैंड को सिद्धांत का वर्णन करने वाला पहला माना जाता है और पहली बार 1958 में इसे पोस्ट किया गया। की-लॉक सिद्धांत के विपरीत, प्रेरित-फिट सिद्धांत दो स्थिर संरचनाओं को नहीं मानता है। विशेष रूप से प्रोटीन-लिगैंड कॉम्प्लेक्स के मामले में, शामिल प्रोटीन में एक परिवर्तनकारी परिवर्तन को जटिल बनाने में सक्षम होना चाहिए। लिगैंड और प्रोटीन, या एंजाइम, कोसलैंड को गतिशील के रूप में देखा गया और एक इंटरैक्शन की बात की गई जो दोनों भागीदारों को जटिल गठन की खातिर परिवर्तन में बदल देती है।
कार्य और कार्य
एंजाइम और सब्सट्रेट के बीच बाध्यकारी विशिष्टता है। इस बाध्यकारी विशिष्टता का तात्पर्य की-लॉक सिद्धांत से है। प्रत्येक एंजाइम का एक सक्रिय केंद्र होता है। एक लिगैंड के साथ जटिल गठन के लिए, इस केंद्र को इस तरह से आकार दिया गया है कि यह लगभग पूरी तरह से इच्छित सब्सट्रेट के स्थानिक आकार से मेल खाता है।
हालांकि, कई एंजाइमों के मामले में, प्रत्येक मामले में सक्रिय केंद्र एक ऐसे रूप में होता है जो तब तक बहुत सटीक नहीं होता है जब तक कि यह एक सब्सट्रेट से बंधा नहीं होता है। यह अवलोकन लॉक-एंड-कुंजी सिद्धांत का खंडन करता प्रतीत होता है, क्योंकि एंजाइम और उनके लिगेंड शुरू में अपने आकार को अनुकूलित करते हैं।
जैसे ही एंजाइम खुद को एक लिगैंड से जोड़ता है, इंटरमॉलेक्युलर इंटरैक्शन बनते हैं। इंटरमॉलिक्यूलर स्तर पर इन अंतःक्रियाओं से एंजाइम की रचना में परिवर्तन होता है। एक अणु के चारों ओर एक साधारण घुमाव से उत्पन्न होने वाले अणु में व्यक्तिगत परमाणुओं की विभिन्न संभावित व्यवस्थाओं का मतलब समझा जाता है। एंजाइमों के विरूपण में परिवर्तन उनके अणुओं की स्थानिक व्यवस्था में बदलाव से मेल खाता है और केवल एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर के गठन को सक्षम करता है।
एंजाइम के रूप में हेक्सोकाइनेज उत्प्रेरित करता है, उदाहरण के लिए, ग्लाइकोलाइसिस का पहला चरण। जैसे ही ये एंजाइम सब्सट्रेट ग्लूकोज के संपर्क में आते हैं, "प्रेरित फिट" के गठन के अर्थ में एक प्रेरित फिट मनाया जा सकता है। एंजाइम हेक्सोकाइनेज फॉस्फोराइलेट्स एटीपी का सेवन करके ग्लूकोज -6-फॉस्फेट का निर्माण करता है।
पानी की संरचना सी 6 परमाणु के मादक समूह के भीतर होती है, जो एंजाइम प्रतिक्रिया के दौरान फॉस्फोराइलेट करता है। छोटे आकार के कारण, पानी के अणु खुद को एंजाइम के सक्रिय केंद्र में संलग्न कर सकते थे, ताकि एटीपी के हाइड्रोलिसिस उत्पन्न हो सकें। हालांकि, प्रेरित-फिट हेक्सोकाइनेज को उच्च विशिष्टता के साथ ग्लूकोज रूपांतरण को उत्प्रेरित करने की अनुमति देता है, ताकि एटीपी हाइड्रोलिसिस को थोड़ी हद तक जगह मिल सके। प्रेरित-फिट तंत्र के साथ, सब्सट्रेट विशिष्टता बढ़ जाती है।
मानव जीव के भीतर के सिद्धांत को विशेष रूप से परिजनों के मामले में देखा जा सकता है। प्रेरित अनुकूलन प्रत्येक लिगैंड-रिसेप्टर कॉम्प्लेक्स पर लागू नहीं होता है, क्योंकि दोनों भागीदारों का परिवर्तनकारी परिवर्तन कई प्राकृतिक प्राकृतिक सीमाओं में है।
बीमारियाँ और बीमारियाँ
प्रेरित-फिट सिद्धांत विभिन्न एंजाइम दोषों के मामले में परेशान है। फेनिलकेटोनुरिया में, उदाहरण के लिए, एंजाइम अपनी गतिविधि में प्रतिबंधित होते हैं या पूरी तरह से विफल होते हैं। आमतौर पर यह एक आनुवंशिक दोष के कारण होता है। फेनिलकेटोनुरिया में, एंजाइम फेनिलएलनिन हाइड्रॉक्सिलस दोषपूर्ण है। फेनिलएलनिन अब टायरोसिन में परिवर्तित नहीं होता है और तदनुसार जमा होता है। न्यूरोटॉक्सिक पदार्थ उत्पन्न होते हैं, जिससे कि मानसिक विकलांगता के अलावा, रोगी में ऐंठन की प्रवृत्ति होती है। एंजाइम दोष आमतौर पर आनुवंशिक होते हैं और डीएनए में गलत तरीके से कोडित एमिनो एसिड अनुक्रम के कारण होते हैं।
एंजाइम दोषों के कारण होने वाली चयापचय संबंधी बीमारियां और इस तरह के परेशान प्रेरित-फिट सिद्धांत को एंजियोपैथिस के रूप में जाना जाता है। Pyruvate kinase दोष मौजूद हैं, उदाहरण के लिए, गलत तरीके से कोडिंग PKLR जीन में। यह जीन गुणसूत्र के जीन लोकस 1q22 पर स्थित है। पाइरूवेट किनसे के पीकेएलआर एलील के विभिन्न उत्परिवर्तन ज्ञात हैं, जो आर रूप में दोष दिखाते हैं।
हर्स रोग को फिर से ग्लाइकोजेनोसिस प्रकार VI के रूप में संदर्भित किया जाता है और यह ग्लाइकोजन भंडारण रोगों के समूह के अंतर्गत आता है। यह एंजाइम दोषों के कारण एक ऑटोसोमल रिसेसिव या एक्स-लिंक्ड चयापचय विकार है। अधिक सटीक रूप से, इसका कारण यकृत और मांसपेशियों के भीतर फॉस्फोराइलेज किनेस प्रणाली में विभिन्न एंजाइम दोषों में निहित है। इस संदर्भ में, उदाहरण के लिए, लीवर में एक्स-लिंक्ड फॉस्फोराइलेज़-बी-किनेज दोष, ऑटोसोमल रिसेसिव इनहेरिटेंस का लिवर फ़ॉस्फ़ोरलाइज़ दोष और लिवर और मांसपेशियों के भीतर फ़ॉस्फ़्लेस्लेज़-बी-किनेज की संयुक्त विफलता ज्ञात है।
यकृत फास्फोरिलस के संबंध में, प्रेरक उत्परिवर्तन PYGL जीन पर स्थानीयकृत थे और इसलिए गुणसूत्र 14q21 से q22 तक हैं। संयुक्त जिगर की मांसपेशी फॉस्फोराइलेस की कमी को PHKB जीन में उत्परिवर्तन से 16q12-q13 पर जोड़ा गया है। Locus Xp22.2-p22.1 पर PHKA2 जीन में कोशिक उत्परिवर्तन को लिवर फॉस्फोराइलेज किनेस में एक्स-लिंक्ड दोष के लिए पहचाना गया था। अन्य ग्लाइकोजन भी संबंधित किनेज के प्रेरित फिट प्रभाव को रद्द कर सकते हैं या इसे और अधिक कठिन बना सकते हैं।